Saúde
Em nome da ciência, médico fica 8 anos sem tomar banho — e resultado surpreende
Normalmente, todos nós adoramos tomar um banho, seja para nos limparmos, seja para termos o prazer de nos renovarmos. Mas, o que aconteceria se uma pessoa permanecesse anos sem se banhar?
Foi essa pergunta que o médico especializado em medicina preventiva e professor na Escola de Saúde Pública da Universidade de Yale (EUA) James Hamblin fez para si. Para respondê-la, ele resolveu parar de tomar banho em 2015.
Assim, ele queria entender quais são os efeitos da higiene mínima na saúde da pele e em seu bem-estar geral. Contudo, o professor manteve dois hábitos higiênicos que, para ele, são primordiais: lavar as mãos e escovar os dentes.
Como foi a experiência de ficar oito anos sem banho
- Em 2020, Hamblin cedeu entrevista à BBC, na qual contou que, aos poucos, o corpo se acostuma com a falta de banho, “a pessoa não cheira tão mal” e a pele fica menos oleosa;
- Mas Hamblin não parou de tomar banho de uma hora para outra; o processo foi gradativo. Começou diminuindo o sabonete, o xampu e, então, os banhos (ele tomava quase todos os dias);
- Quanto ao cheiro, ele pediu que seus colegas e amigos dessem sua opinião sincera sobre cheiros desagradáveis que ele estivesse exalando;
- Dessa forma, ele chegou à conclusão de que, em certo ponto, o corpo não produz mais o cheiro ruim que estamos acostumados;
- “Na maior parte de nossa história, tínhamos cheiros que faziam parte de como nos comunicamos com outras pessoas”, afirmou à BBC.
Muitas pessoas usam xampu para remover a oleosidade do cabelo e, em seguida, aplicam um condicionador para adicionar óleos sintéticos. Se você puder quebrar esse ciclo, seu cabelo vai ficar com a aparência de quando você começou a usar esses produtos.
James Hamblin, médico especializado em medicina preventiva e professor na Escola de Saúde Pública da Universidade de Yale (EUA), em entrevista à BBC
Hamblin também aponta que, com o tempo, o cheiro que o corpo produz é um odor próprio, mas não necessariamente ruim.
Houve momentos em que queria tomar banho porque sentia falta, cheirava mal e parecia que minha pele estava muito oleosa. Mas isso começou a acontecer cada vez menos.
James Hamblin, médico especializado em medicina preventiva e professor na Escola de Saúde Pública da Universidade de Yale (EUA), em entrevista à BBC
Mas engana-se quem pensa que o professor abdicou totalmente da higiene que o banho traz. Ele ainda se enxágua com água quando necessário ou quando quer, especialmente quando seu cabelo está sujo. Segundo ele, “você pode esfoliar ou remover os óleos simplesmente esfregando com as mãos e penteando o cabelo ocasionalmente”.
Hamblin pontou ainda que “os micróbios em nossa pele são tão importantes para sua aparência e saúde quanto a microbiota intestinal é para o sistema digestivo”.
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Todavia, o professor disse que, mesmo sendo adepto de uma rotina sem banho, ele não afirma que sua técnica é certa ou errada, apenas que, para ele, isso funcionou.
Mas, para aquelas pessoas que tiveram problemas de pele ou que apenas gostariam de tentar, aconselharia a tomar menos banhos. Comece devagar e continue até onde se sentir bem. Você pode começar com banhos mais curtos, menos frequentes, mais frios, com menos sabão.
James Hamblin, médico especializado em medicina preventiva e professor na Escola de Saúde Pública da Universidade de Yale (EUA), em entrevista à BBC
Sobre nossa pele, ele rememorou que a saúde dela – que é nosso maior órgão – depende de nosso estilo de vida – como e o que comemos, como dormimos, estresses pelos quais passamos, etc.
E os microrganismos?
Hamblin também queria compreender como interagimos com os microrganismos que entram em contato conosco em nosso dia-a-dia. À BBC, o professor rememorou que “os micróbios em nossa pele são tão importantes para sua aparência e saúde quanto a microbiota intestinal é para o sistema digestivo”.
Além disso, segundo ele, ao lavarmos nossa pele, mudamos as populações microbianas, mas ainda não sabemos se isso é bom ou não.
É sabido que ter microrganismos em nossa pele é importante, pois ajuda o sistema imunológico ao servir como uma primeira barreira contra agentes que queiram nos atacar. Estudos recentes mostram que apenas a minoria dos microrganismos são associados a doenças.
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As vacinas de mRNA contra a COVID-19 mudaram a forma de pensar o desenvolvimento de medicamentos. Em 5 de agosto de 2026, a FDA aprovou uma vacina de mRNA contra a gripe sazonal para adultos com 50 anos ou mais, reforçando o avanço da tecnologia para além da pandemia.
O mRNA também está sendo estudado como ferramenta terapêutica. Segundo Li Li, professor assistente de Ciências Biomédicas da UMass Chan Medical School, em artigo no The Conversation, a molécula pode levar células a produzir proteínas específicas. O caminho, porém, ainda envolve obstáculos ligados à resposta imune e à permanência do RNA no organismo.
Uma espécie de instrução para as células
O RNA mensageiro carrega as informações necessárias para a produção de proteínas. Em medicamentos, ele é colocado dentro de nanopartículas formadas por lipídios, como fosfolipídios e colesterol. As chamadas LNPs têm cerca de 100 nanômetros e protegem o material durante sua chegada às células.
Dentro delas, o mRNA é usado como uma espécie de instrução temporária. Nas vacinas contra a COVID-19, por exemplo, ele orienta a produção de uma versão inofensiva da proteína spike, preparando o sistema imunológico para reconhecer o vírus.
Os medicamentos de mRNA oferecem vantagens significativas em relação aos remédios tradicionais, pois são facilmente programáveis.
Li Li, professor assistente de Ciências Biomédicas da UMass Chan Medical School, no artigo.
A mesma lógica de produção pode ser aplicada a diferentes moléculas. Para o desenvolvimento de medicamentos, essa previsibilidade tende a reduzir riscos e custos.
Por que o organismo reage ao mRNA?
Existe, porém, um problema. O sistema imunológico pode interpretar o mRNA terapêutico como material estranho. Isso acontece porque a molécula entra nas células por endossomos, estruturas que também participam da resposta contra vírus de RNA.
Uma solução encontrada pelos pesquisadores foi modificar quimicamente o mRNA. A substituição da uridina por pseudouridina ou N1-metilpseudouridina reduz a reação imune sem impedir a produção da proteína desejada. A descoberta rendeu o Nobel de Fisiologia ou Medicina de 2023.
A própria fabricação traz outra dificuldade. O processo pode produzir RNA de fita dupla, capaz de provocar uma resposta imunológica intensa. Nas vacinas, pequenas quantidades desse material podem ajudar na resposta de anticorpos. Para outros medicamentos, o cenário é diferente: quanto mais puro o RNA, menor tende a ser o risco de efeitos indesejados.
CRISPR entra no radar
A duração do mRNA no organismo também limita suas aplicações. A molécula permanece nas células por cerca de um dia, o que favorece tratamentos nos quais uma proteína precisa ser produzida por um período curto.
Um dos caminhos estudados combina mRNA e CRISPR-Cas9. A estratégia pode permitir a produção temporária das proteínas usadas na edição genética. Um dos alvos é a amiloidose hereditária por transtiretina, doença rara provocada pelo acúmulo de proteínas malformadas no coração e nos nervos.
- O mRNA pode orientar temporariamente a produção de proteínas.
- As LNPs protegem e transportam a molécula até as células.
- A curta duração do RNA pode favorecer algumas terapias genéticas.
- O RNA de fita dupla precisa ser controlado em aplicações que não sejam vacinas.
- Algoritmos podem ajudar a produzir sequências de mRNA mais estáveis.
O que falta para a próxima geração
Nem todo tratamento combina com as características atuais do mRNA. Terapias que dependem de uma proteína durante períodos longos, por exemplo, exigem uma molécula mais estável. Também são necessários avanços para reduzir respostas imunológicas indesejadas.
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Pesquisadores já trabalham com algoritmos para otimizar sequências e com RNA-polimerases capazes de gerar menos subprodutos. “Avanços adicionais têm o potencial de possibilitar uma nova geração de terapias de mRNA seguras, duradouras e eficazes para aplicações além das vacinas”, afirma Li.
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Um estudo publicado na Nature Genetics encontrou um subtipo de célula imune do cérebro que pode ajudar a conter danos associados ao Alzheimer. Para chegar ao resultado, pesquisadores analisaram mais de 830 mil células de 1.607 doadores, com diferentes idades e níveis de alterações relacionadas à doença.
O trabalho, conduzido pela Icahn School of Medicine at Mount Sinai, mostra que essas células mudam ao longo do envelhecimento e da progressão do Alzheimer. Uma população específica de microglia, principal defesa imunológica do cérebro, chamou a atenção dos cientistas.
Um mapa das defesas do cérebro
Os pesquisadores analisaram células imunes de origem mieloide, que se formam na medula óssea e migram para o sistema nervoso. O conjunto incluía microglia e macrófagos perivasculares, envolvidos na regulação da resposta imunológica.
As células vieram do córtex pré-frontal dos 1.607 doadores. A partir desse material, foram identificadas seis subclasses, reunindo 13 subtipos diferentes.
O mapeamento permitiu acompanhar as mudanças dessas populações durante o envelhecimento e conforme as alterações associadas ao Alzheimer avançavam.
Células ficam mais ativas contra danos
Uma das populações identificadas aumenta à medida que o Alzheimer progride. Os dados indicam que esse subtipo de microglia não parece agravar os danos cerebrais. Seu comportamento aponta para o caminho contrário: as células passam a englobar e eliminar com maior eficiência materiais considerados nocivos.
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A equipe encontrou ainda uma via molecular envolvendo as proteínas TREM2, MITF e GPNMB. Ela é necessária para manter a microglia nesse estado protetor.
Testes com tecidos humanos e modelos de camundongos indicaram que os efeitos benéficos dependem da sinalização de TREM2.
“Nosso estudo fornece a visão mais clara até o momento de como as células imunológicas do cérebro se adaptam durante o envelhecimento e a doença de Alzheimer”, afirmou Donghoon Lee, professor assistente de Genética e Ciências Genômicas e de Psiquiatria na Icahn School of Medicine at Mount Sinai e autor principal do trabalho.
O que isso muda para os tratamentos
Os resultados ajudam a explicar por que variantes de genes ligados ao sistema imunológico, como TREM2 e APOE, estão associadas a um risco maior de Alzheimer.
Entre os resultados do trabalho estão:
- Análise de mais de 830 mil células imunes;
- Identificação de seis subclasses e 13 subtipos;
- Detecção de uma população de microglia com possível efeito protetor;
- Participação de TREM2, MITF e GPNMB na manutenção desse estado;
- Identificação de potenciais alvos para retardar a progressão da doença.
“Ao identificar as células imunológicas específicas que parecem proteger o cérebro e analisar os sinais moleculares dos quais elas dependem, descobrimos novos alvos potenciais para terapias voltadas a retardar a progressão da doença de Alzheimer”, disse Lee.
A descoberta sugere uma frente terapêutica que vai além das placas de proteína amiloide: reforçar as defesas imunológicas que o próprio cérebro já possui.
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Pesquisadores descobriram uma dobra inédita nos filamentos de beta-amiloide ligada a uma forma extremamente rara de Alzheimer. A estrutura pode explicar por que a proteína se concentra nos vasos sanguíneos e está associada a hemorragias cerebrais.
O estudo analisou tecidos cerebrais de dois pacientes com a mutação Flemish no gene precursor da beta-amiloide (APP). A alteração foi encontrada em duas famílias e outros dois indivíduos e costuma provocar a morte no fim dos 50 anos.
Uma forma que ninguém tinha visto
Os pesquisadores examinaram amostras cerebrais dos dois pacientes após a morte. Cada um pertencia a uma das famílias conhecidas com essa forma de demência.
Para enxergar os filamentos, foi usada microscopia eletrônica criogênica (cryo-EM), técnica que permite observar estruturas em resolução próxima à escala atômica. O resultado revelou uma configuração específica em formato de Z, nunca identificada antes.
A geometria pode ser uma peça importante para entender o comportamento da proteína. Nesse caso, os filamentos tendem a se concentrar ao redor dos vasos sanguíneos.
O papel dos vasos
A dobra deixa exposto um aminoácido chamado F20. Segundo os pesquisadores, essa característica pode facilitar o contato dos filamentos com componentes das paredes dos vasos.
É justamente aí que aparece uma das consequências mais graves da doença: a angiopatia amiloide cerebral (CAA). A condição envolve o depósito de beta-amiloide nos vasos e está relacionada a hemorragias no cérebro.
A origem da estrutura também foi identificada. A mutação Flemish retira um único grupo metila da beta-amiloide, no resíduo 21. Essa mudança parece favorecer a formação da dobra em Z.
“Nossos resultados revelam como a perda de um grupo metila no resíduo 21 dá origem a uma dobra de Aβ com tropismo vascular”, escreveram os pesquisadores.
Uma proteína menos propensa a se agrupar
Há um detalhe curioso nesse mecanismo. Estudos anteriores mostraram que a beta-amiloide produzida pela mutação tem menor tendência a se agregar em laboratório. Mesmo assim, quando os depósitos aparecem no cérebro, o dano pode ser tão intenso quanto no Alzheimer convencional.
Em organismos vivos, a mutação Flemish produz os maiores e mais estáveis núcleos de placas observados na doença. A interação dessas estruturas com os vasos pode ajudar a explicar seu potencial de dano.
- A mutação Flemish está ligada a uma forma hereditária extremamente rara de Alzheimer;
- Os filamentos de beta-amiloide assumem uma dobra em Z inédita;
- O formato expõe o resíduo F20 e pode favorecer a interação com vasos;
- A mutação remove um grupo metila no resíduo 21;
- A doença está associada à CAA e a hemorragias cerebrais.
O que falta descobrir
Ainda não está claro como essa nova estrutura participa diretamente da destruição cerebral que leva à demência. Os próximos estudos deverão investigar esse mecanismo em modelos celulares e animais.
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“Estudos futuros devem investigar se a dobra Flemish altera a semeadura, a propagação ou a neurotoxicidade em modelos celulares ou animais.”
Também será preciso descobrir se princípios estruturais semelhantes aparecem em outras formas hereditárias ou esporádicas de Alzheimer.
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